Characterization and crystallization of W200R protease
Structural comparison of wild-type F1 protease and thermophilic homologues leads to hypothesis about the role of ion pairs for the thermostability of the enzymes. Higher thermostability was found to correlate with an increased number of the residues involved in ion pairs or ion pair’s networks. Th...
محفوظ في:
المؤلف الرئيسي: | Muhd Noor, Noor Dina |
---|---|
التنسيق: | أطروحة |
اللغة: | English |
منشور في: |
2012
|
الموضوعات: | |
الوصول للمادة أونلاين: | http://psasir.upm.edu.my/id/eprint/42821/1/FBSB%202012%2051R.pdf |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Expression of recombinant thermostable W200R protease in Pichia pastoris
بواسطة: Mohamad Sultan, Muhamad Zarir
منشور في: (2011) -
Kajian protease rekombinan Burkholderia pseudomallei /
بواسطة: Ling, Jessmi Mei Ling
منشور في: (2000) -
Purification And Characterization Of Organic Solvent Tolerant Protease From Pseudomonas Aeruginosa Strain K
بواسطة: Yusoff, NorulAiman
منشور في: (2007) -
Statistical approach for enzyme production using response surface methodology and structure prediction of thermostable organic solvent-tolerant rand protease
بواسطة: Husein, Randa Abdel Kareem
منشور في: (2017) -
Isolation and Characterisation of Cocoa Protease
بواسطة: Seow, Teck Keong
منشور في: (1992)